米海利斯-曼恬理论 Michaelis-Menten’s theory-试验方案

　　米海利斯（L．Michaelis）和曼恬（M．L．Men-ten，1913）提出来的酶反应速度的理论。后来由布里格斯（G．E．Briggs）和霍尔丹（J．B．S．Halda-ne）加以修正。它的主要内容是酶E和底物S之间生成中间复合物ES（酶底物复合物enzyme-substra-te complex），假定由于它的分解发生反应而得到产物P，推导出酶反应速度与底物浓度的关系。今

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　　对各反应阶段如果符合质量作用定律（k 1，k-1，k 2分别是速度常数），在浓度为〔S〕时，则可得到关于反应速度v的公式：

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　　如将v/V对1n〔S〕作图，则可得到可v/V=1/2处为折点的s形曲线，在K_m值远为低的底物浓度范围内反应速度和底物浓度成正比。随着底物浓度增大反应速度增加的比例变少，终于在〔S〕＞＞Km时达到恒定的最大速度V。这时酶或酶反应系统就底物来说被饱和了。林威沃（H．Lineweaver）和贝尔克（D．Burk）（1934）提出，上式的变式：

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　　把1/v对1/〔S〕作图得到直线，用此方法由实验值求V和K_m是方便的（Lineweaver-Burk作图）。K_m称为米海利斯常数，它的大小和浓度相同，一般用M表示，它的值和酶反应速度成为v=（1/2）V那样的半速底物浓度（半饱和底物浓度）在数值上是一致的。K_m值越小（大），则此酶反应越被低浓度（高浓度）的底物所饱和。这可以说是酶对其底物具有强或弱的结合的亲和力。按照来海利斯等原来的说法，假定上式中k_-1＞＞k₂，则K_m＝k_-1/k₁，即K_m被解释为表示ES复合物的解离常数Ka，这在酶化学的许多文献中有这样的情形是不少的。米海利斯的模式除了说明原来的对象是酶反应之外，也为一般记述、整理生物现象的一种形式，具有极广阔的适用范围。

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