哈佛大学中国科学家发现端粒酶组装机制端粒酶（起稳定线形染色体端部这一重要作用的核糖核蛋白（RNP）组合体）的生物起源是一个健康细胞中的一个重要过程，破坏它们的突变能引起疾病。但是，研究人员对RNP组合体的机制很不了解。最近，哈佛大学庄晓薇教授研究组的Michael Stone等人利用一种单分子方法对端粒酶组合体进行了实时分析，对每个组合步骤的精确顺序进行了分解。他们的结果确定了一个分成不同层次的组合机制，该机制包含两个连续的步骤—由蛋白诱导的RNA折叠，最后是将端粒酶复合物模制成它的功能形状。研究结果发表在最新一期的《nature》杂志上。庄晓薇研究组研究了一种名为嗜热四膜虫（Tetrahymena thermophila）的单细胞水生生物的端粒酶，因为单细胞生物比更高等的生物结构简单，更加容易控制。 端粒酶主要依靠两种成分来实现其功能：一种名为端粒酶逆转录酶（TERT）的蛋白酶，另一种对TERT起到指导作用的一小段RNA片段。庄解释说：“端粒酶只要这两样东西就可以起作用，但是实际上如果你仅仅把它们简单地放到一起去，它们是不会组装成功能结构的。还需要一些其它的辅助蛋白。”庄的研究组与伯克利Kathleen Collins小组合作，发现第三种分子——一种名为p65的蛋白质促进了端粒酶的组装。 庄及其合作者们利用斯坦福科学家Lubert Stryer首创的荧光共振能量转移检测系统（FRET），实时精确观察到端粒酶一步步进行组装的全过程。 庄晓薇说，下一步他们将研究更高级有机体中的端粒酶，以期最终研究人类的端粒酶组装机制。
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